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酶動力學

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來源於大腸桿菌二氫葉酸還原酶 與它的兩個底物,二氫葉酸(右)與和NADPH(左),兩個底物包裹於活性位點之中。蛋白質用帶狀圖來表示,其中α螺旋用紅色表示,β摺疊用黃色表示,而轉角用藍色表示。Generated from 7DFR頁面存檔備份,存於互聯網檔案館).
反應速率將增加為底物濃度的增加,最終成為飽和在極高濃度的襯底。

酶動力學,又被稱為酶催化動力學酶反應動力學酵素動力學,是研究酶催化化學反應速率的學科。酶動力學對於某一特定酶的研究,可以提供許多重要信息。如該種酶的催化機理、在代謝途徑中的作用、其在細胞中的活性如何被調控以及相關藥物毒藥如何抑制其活性。

當酶結合多個底物,如二氫葉酸還原酶(右圖所示)時,酶動力學也可以顯示這些底物結合的順序和釋放產物的順序。

酶的結構的知識有助於解釋動力學數據。 例如,結構可以表明底物和產物如何在催化過程中結合; 反應發生什麼變化; 甚至特定氨基酸殘基的作用機制。機制中有些酶顯着改變形態; 在這種情況下,確定具有和不具有不經歷酶反應的結合底物類似物的酶結構是有幫助的。

歷史

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1902年,維克多·亨利(Victor Henri)提出了對酶動力學進行定量的理論,[1]但是由於忽略了溶液中氫離子濃度的影響,他的實驗結果無法驗證這一理論。在1909年,Peter Lauritz Sørensen提出了對數的pH尺度並引入「緩衝」這一概念後,[2]德國化學家Leonor Michaelis和他的加拿大博士後Maud Leonora Menten重複了Henri的實驗,實驗結果肯定了Henri所提出的方程。這一方程被稱為Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics,中文對應名稱為米氏方程[3]這一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所進一步發展,此二人所提出的動力學方程至今仍得到廣泛使用。[4]

多層基板的反應

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多層基板的反應,後續複雜的速率方程描述如何襯底的約束,以及以何種順序。

化學機理

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一個很重要的目的測量酶動力學是確定化學機制的一種酶反應,即該序列的化學步驟變換到基板產品。

酶抑制和活化

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酶抑制劑是減少或消除酶活性的分子,而酶活化劑是增加酶的催化速率的分子。這些相互作用可以是可逆的(即取消該抑制劑恢復酶活性)或不可逆的(即抑制劑永久地失活酶)。

參看

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參考文獻

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  1. ^ Henri,V. Theorie generale de l'action de quelques diastases. Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris. 1902, 135: 916–919. 
  2. ^ Sørensen,P.L. Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen. Biochem. Z. 1909, 21: 131–304. 
  3. ^ Michaelis L., Menten M. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Z. 1913, 49: 333–369.  English translation頁面存檔備份,存於互聯網檔案館) Accessed 6 April 2007
  4. ^ Briggs G. E., Haldane J. B. S. A note on the kinetics of enzyme action. Biochem. J. 1925, 19: 339–339 [2007-10-06]. PMID 16743508. (原始內容存檔於2015-03-19). 

進階閱讀

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  • Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press 2004, ISBN 1-85578-158-1.
  • Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition 1993, ISBN 0-471-30309-7.
  • Alan Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998. ISBN 0-7167-3268-8
  • Santiago Schnell, Philip K. Maini, A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax estimates, Comments on Theoretical Biology 8, 169–187, 2004 DOI: 10.1080/08948550390206768
  • Chris Walsh, Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0
  • Nicholas Price, Lewis Stevens, Fundamentals of Enzymology, Oxford University Press, 1999. ISBN 0-19-850229-X
  • Tim Bugg, An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry Blackwell Publishing, 2004 ISBN 1-4051-1452-5

外部連結

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