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分子伴侶

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圖1:細菌GroES/GroEL分子伴侶複合體俯視圖

分子伴侶(英語:chaperone,molecular chaperone)[1][註 1]又譯侶伴蛋白伴護蛋白分子伴護蛋白[3],是一類協助細胞內分子組裝和協助蛋白質摺疊蛋白質。利用ATP協助蛋白質摺疊,只是一部分分子伴侶的功能;分子伴侶如 Asf1 者,能在細胞分裂過程中提升DNA解螺旋酶的活性並且將母鏈的組蛋白傳遞到子鏈[4]

分子伴侶與伴侶素chaperonin)不同,後者只是分子伴侶中的一種[5],前者還包括熱休克蛋白 Hsp60 和 Hsp10 兩個家族[6]

生理功能

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雖然蛋白質的三維結構是由它自身的氨基酸序列決定的,但並非所有蛋白質都能自然摺疊到其自然狀態(native status,即蛋白質能發揮其功能的最終狀態),很多蛋白質的摺疊或者是在高溫失活後(即所謂的熱休克,heat shock),都通常需要分子伴侶的協助達到或恢復到其自然狀態[7]。其實,分子伴侶並不是只在熱休克時才出現的,它們一直存在於細胞內。蛋白質在摺疊時,總體來說是朝着降低能量的方向進行的。不過有時候它會進入所謂的「能井」中(見圖2頁面存檔備份,存於互聯網檔案館))。這些狀態並非其能量最低狀態,但是蛋白質卻因為缺乏外源能量而不能越出能井,或者是要很長的時間才能做到。這時分子伴侶會發揮其作用,幫助蛋白質摺疊回正確狀態並加速這一過程[8]。從另一個角度看,所有的分子伴侶都能識別疏水性區域。因為自然狀態下的蛋白質會隱藏其疏水性區域,只有在不正確摺疊的情況下才暴露出這些區域[9]。分子伴侶便依靠疏水性作用與其基質結合,發揮作用[10]

而分子伴侶Asf1則有着另外的功能。法國一個由Genevieve Almouzni帶領的研究小組通過遏制該蛋白,使用細胞分裂抑制劑和添加過量的組蛋白來研究該分子伴侶的功能。他們發現,如果細胞內該蛋白被遏制,細胞周期會停滯於S期。不過DNA複製的起始無礙,而複製的過程也不會受到任何檢查點(checkpoint)的阻撓。該小組人員懷疑該蛋白和解螺旋酶的活性有關。當Asf1不存在時,解螺旋酶功能失常。當細胞受到分裂抑制劑處理後,細胞分裂停止,而Asf1的含量也上升。另外,當細胞內被人工添加過量的組蛋白時,Asf1因忙於接載這些外源的組蛋白而不能處理母鏈上的組蛋白,細胞周期因此而停止。因此研究人員推測,Asf1傳遞母鏈上的組蛋白到子鏈,完成染色質的組裝[4]

主要分子伴侶家族

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分子伴侶中很大一部分是熱休克蛋白(反過來也未必成立,就是說,並非所有熱休克蛋白都是分子伴侶[9])。這些蛋白在所謂的壓力源的刺激下,如高溫,葡萄糖供應不足,身體受到感染癌症被活化[11]。下面根據Ranford, J.C. et al.列出主要的分子伴侶。

家族 功能
伴侶素10 伴侶素60的輔助伴侶素,幫助Hsp60的基質摺疊以利於其與Hsp60結合。
小熱休克蛋白 包括多種蛋白質,依靠ATP發揮其功能,與非自然態蛋白質結合。
Hsp40 輔助伴侶素,調節Hsp70的活性。不過其中一些能與非自然態蛋白質結合。
Hsp60 通過ATP幫助15-30%的細胞蛋白質進行摺疊。
Hsp70 防止未摺疊的多肽鏈粘連聚集,解聚多疊體蛋白質,參與蛋白質運輸,調節熱休克應答。
Hsp90 與一些激酶類固醇受體一同作用於信號傳導通路,也可能會發揮一些「典型」分子伴侶的作用。
Hsp100 解聚蛋白質多疊體和聚集體。
Hsp110 與Hsp70高度同源,功能未知。

備註

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  1. ^ 英文單詞 chaperone 原意是指伴護英語Chaperone (social),即負責監管、教育年輕未婚少女的行為的老年婦女[2]

參考文獻

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  1. ^ chaperone. merriam-webster.com. 08.02 [2008] (英語).  [永久失效連結]
  2. ^ chaperone. cambridge.org. 08.02 [2008]. (原始內容存檔於2010-01-23) (英語). 
  3. ^ http://terms.naer.edu.tw/detail/5458727/
  4. ^ 4.0 4.1 Groth, A.; et al. Histone chaperone regulates replication. jcb.org. 2008 [09.02]. (原始內容存檔於2008-05-14) (英語). 
  5. ^ Julia C. Ranford, Anthony R.M. Coates and Brian Henderson. Chaperonins are cell-signalling proteins: the unfolding biology of molecular chaperones. www-ermm.cbcu.cam.ac.uk. 08.02 [2008]. (原始內容存檔於2009-03-01) (英語). 
  6. ^ Julia C. Ranford, Anthony R.M. Coates and Brian Henderson. Diversity of the major molecular chaperone families. www-ermm.cbcu.cam.ac.uk. 08.02 [2008]. (原始內容存檔於2008-04-03) (英語). 
  7. ^ Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger's Principles of Biochemistry 4.Edition. W. H. Freeman. 08.02: 30. ISBN 0716743396 (英語). 
  8. ^ Laurence A. Moran. Heat Shock and Molecular Chaperones. sandwalk.blogspot.com. 2008 [09.02]. (原始內容存檔於2019-06-11) (英語). 
  9. ^ 9.0 9.1 Dr. Landry. September 11, 1998 Protein Interactions and Molecular Chaperones. tulane.edu. 2008 [09.02]. (原始內容存檔於2014-10-23) (英語). 
  10. ^ Masahide Yamamoto, Yoshiaki Takahashi, Kouichi Inano, Tsuneyoshi Horigome and Hiroshi Sugano. Characterization of the Hydrophobic Region of Heat Shock Protein 90. Japanese Biochemical Society. 1991, 110 (1): 141–145 [2008-02-09]. (原始內容存檔於2010-05-12) (英語). 
  11. ^ Robert J. Evolution of heat shock protein and immunity.. Dev Comp Immunol. 2003, 27 (6-7): 449–64. 12697304 (英語). 

參見

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